关于酶的非竞争性抑制作用的说法哪些是正确的

酶由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA，酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。

酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万，酶是一类极为重要的生物催化剂，由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。

人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，形成酶学这一学科。

扩展资料： 

酶的化学本质是蛋白质或RNA，因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构，按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。

仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。

结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。

蛋白质有几级结构?

1．蛋白质分子的一级结构

多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构.氨基酸排列顺序是由遗传信息决定的,氨基酸的排列顺序是决定蛋白质空间结构的基础,而蛋白质的空间结构则是实现其生物学功能的基础.1953年,英国生物化学家Fred Sanger报道了胰岛素(insulin)的一级结构,这是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质(图2-1-3).同年,Watson与Crick发现DNA的双螺旋结构.生物化学由此迈向了一个更高层次——分子生物学时代.

(三)蛋白质分子的空间结构

蛋白质分子井非如一级结构那样是完全展开的“线状”,而是处于更高级的水平.天然蛋白质可折叠、盘曲成—定的空间结构(三维结构).蛋白质的空间结构指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系,这种空间结构称为构象.按不同层次,蛋白质的高级结构可分为二,三和四级结构.

1．蛋白质的二级结构

多肽链主链中各原子在各局部的空间排布,即多肽链主链构象称为蛋白质的二级结构.

(1)形成二级结构的基础——肽键平面：20世纪30年代末,Pauling L和Corey R开始对肽进行x线结晶衍射图研究,以探索蛋白质的精细结构.他们测定了分子中各原子间的标准键长和键角,发现肽单元(主链的-CαCN-)呈刚性平面(rigid plane),即肽键平面(图2-1-4).

由于C-N键具有部分双键性质,因此C＝O和C—N均不能自由旋转.所以整个肽链的主链原子(-CαCN-CαCN-)中只有N-Cα和Cα-N之间的单键可以旋转,N -Cα之间的旋转角为φ (phi),Cα-C之间的旋转角为ψ(psi).φ和ψ的大小就决定了Cα相邻两个肽键平面之间的相对位置关系,于是肽键平面就成为主链构象的结构基础.如每个氨基酸的ψ和φ已知,整个多肽链的主链构象就确定了.

(2)蛋白质二级结构的基本形式：蛋白质的肽链局部盘曲、折叠的主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和不规则卷曲等几种形式.

1) α-螺旋：肽链的某段局部盘曲成螺旋形结构,称为α-螺旋(图2-1-5). α-螺旋的特征是：①—般为右手螺旋；②每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基,每个残基跨距为0.15nm,螺旋上升1圈的距离(螺距)为3.6×0.15=0.54nm； = 3 \* GB3 ③螺旋圈之间通过肽键上的>C＝O和-NH-间形成氢键以保持螺旋结构的稳定；④影响α-螺旋形成的主要因素是氨基酸侧链的大小、形状及所带电荷等性质.

2)β-折叠：为—种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构.两段以上的β-折叠结构平行排布并以氢键相连所形成的结构称为β-片层或β-折叠层.β-片层可分顺向平行(肽链的走向相同,即N、C端的方向一致)和逆向平行(两肽段走向相反)结构(图2-1-6).

3) β-转角：此种结构指多肽链中出现的一种180°的转折.β-转角通常由4个氨基酸残基构成,由第1个残基的>C＝O与第4个残基的-NH-形成氢键,以维持转折结构的稳定.

4)不规则卷曲：此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外,多肽链中其余规则性不强的—些区段的构象.

各种蛋白质依其一级结构特点在其多肽链的不同区段可形成不同的二级结构.如蜘蛛网丝蛋白中有很多α-螺旋及β-折叠层,也有β-转角和不规则卷曲(图2-1-7).

2．蛋白质的三级结构

多肽链中,各个二级结构的空间排布方式及有关侧链基团之间的相互作用关系,称为蛋白质的三级结构.换言之,蛋白质的三级结构系指每一条多肽链内所有原子的空间排布,即多肽链的三级结构=主链构象+侧链构象,三级结构是在二级结构的基础上由侧链相互作用形成的.

多肽链的侧链（也就是氨基酸的侧链）分为亲水性的极性侧链和疏水性的非极性侧链（详见氨基酸分类）.水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把多肽链的疏水性侧链或疏水性基团埋藏在分子的内部.这一现象被称之为疏水作用或疏水效应（图2-1-8）.疏水作用的本质是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫相互靠近,并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故,因此,将疏水作用称之为“疏水键”是不正确的.疏水作用是维系蛋白质三级结构最主要的动力.除疏水作用外,维系蛋白质的三级结构的动力还有氢键、盐键（离子键）、范德华力和二硫键等.

蛋白质中的肽键称为主键,氢键、盐键、疏水作用、离子键、二硫键等是副键（次级键,图2-1-9）,副键因外力作用（如热）容易断裂,导致蛋白质变性失活.

三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活性部位的形成起重要作用,通过三级结构的形成,可将肽链中某些局部的几个二级结构汇成“口袋”或“洞穴”状,这种结构称为结构域（domain）,它们的核心部分多为疏水氨基酸构成,结合蛋白质的辅基常镶嵌在其中,这种结构域多半是蛋白质的活性部位.有的蛋白质分子中只有一个特异的结构域,有的则有多个结构域.最近,在很多蛋白质分子中发现有两段β-折叠之间通过一段α-螺旋相连而形成的球状结构,以及多个α-螺旋形成的螺旋束,或三个二硫键将肽链连接成的三环状结构等结构域与功能活性有密切关系.

3．蛋白质的四级结构

有的蛋白质分子由两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键相连聚合而成,其中每一条肽链称为一个亚基或亚单位(subunit).各亚基在蛋白质分子内的空间排布及相互接触称为蛋白质的四级结构.具有四级结构的蛋白质,其几个亚基的结构可以相同,也可以不同.如红细胞内的血红蛋白(hemoglobin,Hb,图2-1-10)是由4个亚基聚合而成的,4个亚基两两相同,即含两个α亚基和两个β亚基.在一定条件下,这种蛋白质分子可以解聚成单个亚基,亚基在聚合或解聚时对某些蛋白质具有调节活性的作用.有的蛋白质虽由两条以上肽链构成,但几条肽链之间是通过共价键(如二硫键)连接的,这种结构不属于四级结构,如前面提到过的胰岛素就是1例.

二级结构：多肽链的某些部分氨基酸残基周期性的空间排列.

三级结构：在二级结构基础上进一步折叠成紧密的三维形式.

四级结构：由蛋白质亚基结构形成的多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列.

举例说明蛋白质结构与功能的关系?

蛋白质的功能是与其结构息息相关的。

以血红蛋白为例。每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96％，血红素占4％。血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。

血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。

血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。

蛋白质亚基解聚时破坏的结构是

正确答案:E

解析：蛋白质的四级结构主要描述蛋白质亚基的空间排列以及亚基之间的连接和相互作用，不涉及亚基内部结构

。蛋白质亚基之间形成的四级结构主要通过疏水作用、氢键、范德华力等，其中最主要的是疏水作用

。因而亚基解聚时破坏了蛋白质的四级结构，E正确

。其他选项皆错，故选E

。

生物化学，希望高手帮帮忙，谢谢

34. tRNA二级结构 D.三叶草型结构 真核细胞中mRNA5’端具B.“帽样”结构

. DNA的三级结构 核小体 引起蛋白质一级结构破坏的是D.蛋白质水解

二、三级结构破坏时出现B.蛋白质变性 39. 四级结构破坏是指C.亚基解聚

哺乳动物mRNA3’-末端带有E.polyA尾巴 哺乳动物DNA的三级结构是核小体

45. 碱性氨基酸是E.赖氨酸 含苯环的氨基酸是A.酪氨酸

47. 不含手性碳原子的氨基酸是D.甘氨酸 在280nm有最大吸收峰的氨基酸是A.酪氨酸

又把握的就这么多了！